Сжатие квантового контура для моделирования пространственной структуры белка

Вычислительное материаловедение направлено на моделирование веществ для изучения их физических свойств. Биоэлектроника — это междисциплинарная область, изучающая биологические материалы с точки зрения проводимости. Пространственная структура (или свертка) белка напрямую влияет на его физические и химические свойства, в том числе на проводимость. Моделирование пространственной структуры белка является вычислительно трудной задачей: число возможных степеней свободы делает моделирование экспоненциально сложным для классических вычислений из-за ограниченности ресурсов, а именно памяти и процессорного времени. Квантовые вычисления направлены на обработку многомерных данных, при которых потребность в вычислительных ресурсах (кубитах) растет логарифмически по отношению к размеру данных. Квантовые операторы, вентили, составляют квантовые программы, называемые контурами (или схемами).  В реальных квантовых компьютерах вентили являются неточными и дорогими в исполнении. Одним из способов повышения точности результата и снижения стоимости вычислений служит уменьшение количества квантовых вентилей. Данная работа описывает подход к уменьшению количества вентилей, состоящий из двух комбинируемых техник. Первая техника оптимизации основана на свойствах обратных и коммутирующих матриц. В данном случае оптимизированный контур при моделировании предсказывает такую же структуру белка, как и при моделировании исходным контуром, поскольку они математически эквивалентны. Вторая техника основана на исключении из квантового контура операторов с малоамплитудными параметрами. В этом случае оптимизированный контур рассчитывает приближенную структуру белка с погрешностью, зависящей от величины амплитуды параметров матриц. В ходе работы при моделировании части молекулы азурина удалось сократить глубину квантового контура с 631 до 629 вентилей первой техникой. Сокращение числа операторов первого метода совместно со вторым зависит от порогового значения, заданным вручную: для порогового значения 0.4 радиан глубина квантового контура составляет 314 вентиля.

1. Zhang L., Lu J.R., Waigh T.A. Electronics of peptide-and protein-based biomaterials. Advances in Colloid and Interface Science. 2021; 287: 102319–102320. https://doi.org/10.1016/j.cis.2020.102319

2. Nicolini C. From neural chip and engineered biomolecules to bioelectronic devices: An overview. Biosensors and Bioelectronics. 1995; 10(1-2): 105–127. https://doi.org/10.1016/0956-5663(95)96799-5

3. Tokita Y., Yamada S., Luo W., Goto Y., Bouley-Ford N., Nakajima H., Watanabe Y. Protein photoconductors and photodiodes. Angewandte Chemie International Edition. 2011; 50(49): 11663– 11666. https://doi.org/10.1002/anie.201103341

4. Fereiro J.A., Porat G., Bendikov T., Pecht I., Sheves M., Cahen D. Protein electronics: chemical modulation of contacts control energy level alignment in gold-azurin-gold junctions. Journal of the American Chemical Society. 2018; 140(41): 13317–13326. https://doi.org/10.1021/jacs.8b07742

5. Cordes M. How do amino acids transport electrons through peptides? Germany: Cuvillier Verlag; 2008. 8 p.

6. Cordes M., Giese B. Electron transfer in peptides and proteins. Chemical Society Reviews. 2009; 38(4): 892–901. https://doi.org/10.1039/b805743p

7. Ha M., Kim V.N. Regulation of microRNA biogenesis. Nature Reviews Molecular Cell Biology. 2014; 15(8): 509–524. https://doi.org/10.1038/nrm3838

8. Levinthal C. Are there pathways for protein folding? Journal de Chimie Physique. 1968; 65: 44–45. https://doi.org/10.1051/jcp/1968650044

9. Bryan P.N., Orban J. Proteins that switch folds. Current Opinion in Structural Biology. 2010; 20(4): 482–488. https://doi.org/10.1016/j.sbi.2010.06.002

10. Dunker A.K., Lawson J.D., Brown C.J., Williams R.M., Romero P., Oh J.S., Oldfield C.J., Campen A.M., Ratliff C.M., Hipps K.W., Ausió J., Nissen M., Reeves R., Kang C., Kissinger C., Bailey R., Griswold M., Chiu, E. Garner W., Obradovic Z. Intrinsically disordered protein. Journal of Molecular Graphics and Modelling. 2001; 19(1): 26–59. https://doi.org/10.1016/s1093-3263(00)00138-8

11. Hart W.E., Istrail S. Robust proofs of NP-hardness for protein folding: general lattices and energy potentials. Journal of Computational Biology: a Journal of Computational Molecular Cell Biology. 1997; 4(1): 1–22. https://doi.org/10.1089/cmb.1997.4.1

12. Tunyasuvunakool K., Adler J., Wu Z., Green T., Zielinski M., Zidek A., Bridgland A., Cowie A., Meyer C., Laydon A. et al. Highly accurate protein structure prediction for the human proteome. Nature. 2021; 596(7873): 590–596. https://doi.org/10.1038/s41586-021-03828-1

13. Outeiral C., Strahm M., Shi J., Morris G.M., Benjamin S.C., Deane Ch.M. The prospects of quantum computing in computational molecular biology. Wiley Interdisciplinary Reviews: Computational Molecular Science. 2021; 11(1): e1481–е1504. https://doi.org/10.1002/wcms.1481

14. Robert A., Barkoutsos P.K., Woerner S., Tavernelli I. Resource-efficient quantum algorithm for protein folding. npj Quantum Information. 2021; 7(1): 1–5. https://doi.org/10.1038/s41534-021-00368-4

15. Fingerhuth M., Babej T., Ing Ch. A quantum alternating operator ansatz with hard and soft constraints for lattice protein folding. arXiv:1810.13411; 2018. 12 p. https://arxiv.org/pdf/1810.13411.pdf

16. Preskill J. Quantum computing in the NISQ era and beyond. Quantum. 2018; 2: 79–101. https://doi.org/10.22331/q-2018-08-06-79

17. Matsumoto R., Hagiwara M. A survey of quantum error correction. IEICE Transactions on Fundamentals of Electronics, Communications and Computer Sciences. 2021; E104.A(12): 1654–1665. https://doi.org/10.1587/transfun.2021EAI0001

18. Huang F., Shu Q., Qin Zh., Tian J., Su Zh., Huang Y., Gao M. Anticancer actions of Azurin and its derived peptide p28. The Protein Journal. 2020; 39(2): 182–189. https://doi.org/10.1007/s10930-020-09891-3

19. Thekkadath G.S., Giner L., Chalich Y., Horton M.J., Banker J., Lundeen J.S. Direct measurement of the density matrix of a quantum system. Physical Review Letters. 2016; 117(12): 120401–120407. https://doi.org/10.1103/PhysRevLett.117.120401

20. The Jupyter Book Community. Representing qubit states. https://qiskit.org/textbook/ch-states/representing-qubit-states.html

21. Boyer M., Liss R., Mor T. Geometry of entanglement in the bloch sphere. Physical Review A. 2017; 95(3): 032308–032315. https://doi.org/10.1103/PhysRevA.95.032308

22. Open-source quantum development. https://qiskit.org/ (дата обращения: 17.12.2022).